近日，国际植物学领域经典学术期刊《The Plant Journal》（中科院生物一区），在线发表了纽约国际967上网导航高彩吉教授课题组题为“UBC18 E2 conjugating enzyme depends on SINAT1 E3 ligase to destabilize the ESCRT component FREE1 in plant iron deficiency responses”的研究论文。该研究发现植物E2泛素结合酶UBC18调控植物特有囊泡运输蛋白FREE1的稳定性，进而参与调控植物缺铁胁迫的功能，同时鉴定了影响FREE1蛋白稳定性的泛素化位点。该研究进一步阐明了FREE1蛋白泛素化降解的分子机制，为未来作物抗逆和营养高效利用育种改良提供了潜在理论依据。

ESCRT（Endosomal Sorting Complex Required for Transport) 蛋白复合物作为重要的囊泡运输调节因子在真核生物中高度保守，其由 ESCRT-0、-I、-II和-III复合物及一些附属蛋白组成，具体调控多泡体形成和液泡蛋白分选降解的功能（Gao et al., 2017）。高彩吉教授课题组的前期研究发现，植物特有ESCRT蛋白FREE1参与ABA和缺铁胁迫等多个植物环境胁迫应答过程，且揭示了植物E3泛素连接酶SINAT家族蛋白泛素化降解FREE1，进而参与植物缺铁响应（Xiao et al., 2020, JIPB; Li et al., 2019, Nature Plants）。E2泛素结合酶，作为泛素化过程中重要的组分，具有转移泛素分子（Ub）的作用，但是植物中参与调控FREE1蛋白稳定性的E2泛素结合酶未见报道。在本研究中，研究人员发现E2泛素结合酶UBC18和FREE1互作，参与FREE1稳定性调控。ubc18功能缺失突变体由于体内积累过多FREE1而表现出缺铁胁迫敏感的表型，过表达UBC18植株由于加速了FREE1降解，而表现出对缺铁胁迫不敏感的表型。另外，研究人员还鉴定到调控FREE1泛素化修饰的泛素位点，并阐明了这些泛素化位点在植物缺铁胁迫响应中的功能。该研究发现E2泛素结合酶UBC18通过调控FREE1稳定性参与植物缺铁胁迫响应，丰富了E2泛素结合酶在植物环境胁迫应答过程中的调控机制。

纽约国际967地址高彩吉课题组博士后刘传良、已毕业硕士研究生张天睿和刘伟杰为论文共同第一作者，纽约国际967上网导航黎洪波副研究员和沈文锦副教授为共同通讯作者。该研究得到了国家自然科学基金、广东省杰出青年基金和中国博士后基金的支持。

撰稿人：刘传良

初   审：魏秋兰

终   审：刘素宁

• 发布时间：
• 2024-10-18 13:52:00 来源：纽约国际967地址 点击： 收藏本文

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